Resumo

CATTANEO, Elizabeth Renée; PELLON-MAISON, Magalí  e  GONZALEZ-BARO, María del Rosario. Função da isoforma 2 da glicerol-3-fosfatoaciltransferase no metabolismo lipídico testicular. Acta bioquím. clín. latinoam. [online]. 2013, vol.47, n.2, pp.315-325. ISSN 0325-2957.

O primeiro avanço na síntese de novo de glicerolipídios é a acidulação do glicerol-3-fosfato, a qual é catalisada pela enzima glicerol-3-fosfato aciltransferase (GPAT). Em mamíferos tem sido descritas até o momento quatro isoformas de GPAT, as quais se podem distinguir pela sua localização tissular e subcelular, e pela sua sensibilidade aos reagentes que reagem com os grupos sulfidrilos. O objetivo deste trabalho foi estudar a localização e função de GPAT2, uma isoforma mitocondrial que se expressa principalmente no testículo, utilizando como modelo células CHO-K1 que superexpressam GPAT2. Observou-se que esta isoforma utiliza como substrato especificamente o ácido araquidônico, estimula a síntese de triacilgliceróis (TAG) com alto conteúdo de ácido araquidônico, e favorece a incorporação de [1-14C] ácido araquidônico nos TAG. Utilizando modelos animais se observou de um lado que o ARNm de GPAT2 se expressa apenas nos espermatócitos primários, enquanto que a expressão da proteína se mantém ao longo da espermatogênese; e do outro que a expressão de GPAT2 varia durante o crescimento sexual, atingindo um máximo de expressão e atividade aos 30 dias de idade no camundongo. Nessa idade foi observado também um máximo no conteúdo de TAG e de AA esterificado nos TAG do testículo. Conclui-se que os resultados sugerem que GPAT2 seria a enzima responsável por esterificar o ácido araquidônico nos TAG das células da linha espermática.

Palavras-chave : Glicerol-3-fosfatoaciltransferase 2; Ácido araquidônico; Triacilgliceróis; Espermatogênese.

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